受体酪氨酸激酶-酶性受体

受体酪氨酸激酶(receptor protein tyrosine kinase, RPTKs)

RPTKs是最大的一类酶联受体， 它既是受体，又是酶， 能够同配体结合，并将靶蛋白的酪氨酸残基磷酸化。所有的RPTKs都是由三个部分组成的：含有配体结合位点的细胞外结构域、单次跨膜的疏水α螺旋区、含有酪氨酸蛋白激酶（PTK）活性的细胞内结构域。

受体酪氨酸激酶（RPTK）是许多多肽生长因子，细胞因子和激素的高亲和性细胞表面受体。在人类基因组中鉴定的90种独特的酪氨酸激酶基因中，有58种编码受体酪氨酸激酶蛋白。 受体酪氨酸激酶不仅被证明是正常细胞过程的关键调节因子，而且还在许多类型的癌症的发展和恶化中起关键作用。 受体酪氨酸激酶的突变会激活一系列信号级联反应，这些级联反应对蛋白质表达有很多影响。 受体酪氨酸激酶为酪氨酸激酶中较大的一个蛋白质家族，此类蛋白的特点是具有疏水性的穿膜区，不具有跨膜结构域的为非受体酪氨酸激酶。

固有无序蛋白（intrinsically disordered protein, IDP）

Intrinsically Disordered Protein, IDP

Nature综述-单细胞RNA测序揭秘神经元网络连接的时间控制机制

【高光亮点】

 1、通过计算时间动态分数和细胞类型变化分数，对不同RNA的功能进行了验证和推测

2、利用RNA干扰和GAL4-UAS系统，揭示了神经元相互连接的时控机制

威武霸气的光遗传学

2022年诺贝尔化学奖详细解读合成版

三位诺贝尔化学奖得主致力于将复杂和困难的化学反应过程变得简单容易。Barry Sharpless 创造性地提出了「点击化学（Click Chemistry）」的概念。在这一概念提出不久后，Morten Meldal 和 Barry Sharpless 彼此独立地展示了铜催化的叠氮-炔环加成反应。作为最经典的点击化学反应，铜催化的叠氮-炔环加成比非催化的 1,3-偶极环加成反应速率提高了 107 到 108 倍，纯产品可以通过简单的过滤和萃取得到，而不需要柱层析或重结晶。而斯坦福大学的女科学家Carolyn Bertozzi 教授将点击化学提升到了一个新的维度—借助于体内的环境自然发生反应，为此，她开发了可以在活体内起作用的点击反应，也就是所谓的“生物正交化学”。生物正交化学指的是在活体生命系统内部能够发生的并且不影响本身生物化学过程的化学反应。这一进展使研究者能够在不干扰生物系统的情况下观察生物体内的生物化学反应，这种细胞标记方法具有广泛的应用前景

RNA-chromatin immunoprecipitations (RNA-ChIP) in mammalian cells

Using a variation of the widely-used chromatin immunoprecipitation (ChIP) assay, the potential association of cellular RNAs and candidate proteins can be evaluated in a process named “RNA-ChIP”.

研究蛋白-配体相互作用的STD-NMR技术

饱和转移差谱(Saturation Transferred Difference，STD)的方法可以确定配体实际结合蛋白的部位，并可以从许多化合物的混合物中直接确定能结合到受体上的化合物及其结合力。蛋白等生物大分子包含着许多质子，这些质子之间存在偶极-偶极相互作用，造成自旋扩散效应。当我们选择性地照射蛋白中的一部分质子时，该质子的相干就会通过自旋扩散效应传递到整个蛋白中。通过分子间相互作用，相干也会传递到与蛋白结合的小分子上，使得小分子的NMR信号被部分饱和。由未经选择性照射的NMR谱和经过选择性照射的NMR谱得到差谱，就可以明确地筛选出能与蛋白结合的小分子的谱峰。

《Narure Communications》绿茶抗癌的分子机制