蛋白特性分析是指蛋白的一些物理和化学参数，如分子量、等电点、氨基酸和原子组成、消光系数、半衰期、不稳定系数、脂肪族氨基酸指数、亲水性。这些参数，有助于进行蛋白的相关生化实验。比如在体外体系（大肠杆菌、酵母等）表达和纯化目的蛋白时，需要考虑蛋白的分子量、等电点、消光系数、不稳定系数和亲水性等。在酶活实验中，也需要根据这些参数优化实验体系。

3.蛋白亲疏水性分析

Protscale [https://web.expasy.org/protscale/]

蛋白氨基酸的亲疏水性主要由其侧链基团R，如果R只是H或是C、H两元素组成的话，都是疏水的，如果含有极性侧链基团，如-OH、-SH、-COOH、-NH2 等，则就是极性的（亲水的）。疏水性氨基酸有酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、丙氨酸和蛋氨酸（甲硫氨酸）。疏水性氨基酸在蛋白质内部，在保持蛋白质的三级结构上，酶和基质、抗体和抗原间的相互作用等各种非共价键的分子结合方面，具有重要作用。

4.跨膜结构分析

TMHMM [http://www.cbs.dtu.dk/services/TMHMM/]

蛋白的跨膜结构分析对于预测蛋白的亚细胞定位密切相关。如果具有跨膜结构，蛋白很可能定位于细胞中与膜相关的结构，如细胞质膜、叶绿体膜或线粒体膜等内膜系统。此外，蛋白跨膜结构分析对于蛋白功能分析也有一定的帮助。比如某蛋白没有跨膜结构，但是亚细胞定位实验显示其可定位于膜相关结构，这说明该蛋白可能通过其他膜定位蛋白招募过去的。

5.信号肽分析

SignalP [http://www.cbs.dtu.dk/services/SignalP/]

峰信号位置为信号肽切割点，峰之前的序列为信号肽

信号肽是指引导新合成的蛋白质向分泌通路转移的短肽链，常位于蛋白的N-末端，负责把蛋白质引导到不同膜结构的亚细胞器内。编码分泌蛋白的mRNA在翻译时首先合成N末端的信号肽，它被信号肽识别蛋白(SRP)所识别，SRP将核糖体携带至内质网上，内质网膜上的 SPR 受体识别并与之结合。新合成蛋白在信号肽引导下到达内质网内腔，而信号肽则在信号肽酶的作用下被切除。由于它的引导，新生的多肽就能够通过内质网膜进入腔内，最终被分泌到胞外。在宿主菌中表达外源蛋白时，可用信号肽引导外源蛋白定位分泌到胞外，提高蛋白可溶性，在原核表达系统（大肠杆菌、芽孢杆菌等）和真核表达系统（如毕赤酵母）中均有应用。

6.磷酸化位点分析

NetPhos [http://www.cbs.dtu.dk/services/NetPhos/]

KinasePhos-2.0 [http://kinasephos2.mbc.nctu.edu.tw/]

蛋白质磷酸化指由蛋白质激酶催化的把 ATP 的磷酸基转移到底物蛋白质氨基酸残基（丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸）上的过程，或者在信号作用下结合 GTP（通常以 GTP 取代 GDP），是生物体内一种普通的调节方式，在细胞信号转导的过程中起重要作用。在信号达到时通过获得一个或几个磷酸集团而被激活，而在信号减弱时能去除这些集团，从而失去活性。有时某个信号蛋白磷酸化通常造成下游的蛋白依次发生磷酸化，形成磷酸化级联反应。