研究蛋白-配体相互作用的STD-NMR技术

饱和转移差谱(Saturation Transferred Difference，STD)的方法可以确定配体实际结合蛋白的部位，并可以从许多化合物的混合物中直接确定能结合到受体上的化合物及其结合力。蛋白等生物大分子包含着许多质子，这些质子之间存在偶极-偶极相互作用，造成自旋扩散效应。当我们选择性地照射蛋白中的一部分质子时，该质子的相干就会通过自旋扩散效应传递到整个蛋白中。通过分子间相互作用，相干也会传递到与蛋白结合的小分子上，使得小分子的NMR信号被部分饱和。由未经选择性照射的NMR谱和经过选择性照射的NMR谱得到差谱，就可以明确地筛选出能与蛋白结合的小分子的谱峰。

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